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Aprotinin CAS 9087-70-1 & 9004-04-0 Pharmazeutischer Rohstoff
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Aprotinin ist ein potenter, reversibler Serinprotease-Inhibitor und ein wichtiges biochemisches Reagenz. Es hemmt spezifisch Trypsin, Chymotrypsin und Kallikrein und findet breite Anwendung in der Proteinreinigung, der biomedizinischen Forschung und der pharmazeutischen Entwicklung.
Unsere Produkte erfüllen strenge Qualitätsstandards und gewährleisten so eine hohe spezifische Aktivität, stabile Leistung und eine zuverlässige Versorgung für Forschungs- und Industriezwecke.
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Physikalische und chemische Eigenschaften
Aprotinin weist wichtige physikochemische Eigenschaften auf, die seine biochemischen und Forschungsanwendungen unterstützen, und zwar folgende:
- Schmelzpunkt: >234 °C (zersetzt sich)
- Lagertemperatur: 2-8 °C
- Stabilität: Stabil unter den empfohlenen Lagerbedingungen; unverträglich mit starken Oxidationsmitteln
- Löslichkeit: Leicht löslich in Wasser und wässrigen Puffern mit niedriger Ionenstärke; löslich in Glycerin bei einer Konzentration von 3 mg/ml
- Aminosäurezusammensetzung: Polypeptidkette aus 58 Aminosäuren mit drei Disulfidbrücken
- Schmelzpunkt: >234 °C (zersetzt sich)
- Lagertemperatur: 2-8 °C
- Stabilität: Stabil unter den empfohlenen Lagerbedingungen; unverträglich mit starken Oxidationsmitteln
- Löslichkeit: Leicht löslich in Wasser und wässrigen Puffern mit niedriger Ionenstärke; löslich in Glycerin bei einer Konzentration von 3 mg/ml
- Aminosäurezusammensetzung: Polypeptidkette aus 58 Aminosäuren mit drei Disulfidbrücken
1. Breites Hemmspektrum: Es handelt sich nicht nur um einen potenten und reversiblen Serinprotease-Inhibitor, der die aktiven Zentren verschiedener Proteasen wie Trypsin blockieren kann, sondern er kann auch nNOS und iNOS kompetitiv hemmen, mit entsprechenden Ki-Werten von 50 μM bzw. 78 μM, wodurch die Hemmung beider Proteasen und verwandter Enzyme abgedeckt wird.
2. Hohe Bindungsstabilität: Es bildet stabile Komplexe mit Proteasen, wobei die Bindung reversibel ist. Die Komplexe dissoziieren nur unter extremen pH-Bedingungen (pH > 10 oder pH
3. Hohe Anwendungspraxis: Als Werkzeug zur Proteinreinigung kann es den Abbau von Zielproteinen durch Proteasen in Gewebeproben wirksam verhindern. Im Vergleich zu herkömmlichen Proteaseinhibitoren bietet es einen stabileren Schutz für Proteinproben und erleichtert so die Trennung und den Erhalt der Zielproteine.
2. Hohe Bindungsstabilität: Es bildet stabile Komplexe mit Proteasen, wobei die Bindung reversibel ist. Die Komplexe dissoziieren nur unter extremen pH-Bedingungen (pH > 10 oder pH
3. Hohe Anwendungspraxis: Als Werkzeug zur Proteinreinigung kann es den Abbau von Zielproteinen durch Proteasen in Gewebeproben wirksam verhindern. Im Vergleich zu herkömmlichen Proteaseinhibitoren bietet es einen stabileren Schutz für Proteinproben und erleichtert so die Trennung und den Erhalt der Zielproteine.
1. Anwendungen zur Enzymhemmung: Als zentraler Serinproteaseinhibitor besitzt er eine signifikante Hemmwirkung, insbesondere auf Trypsin, und kann auch zur Regulierung verwandter Proteaseaktivitäten eingesetzt werden.
2. Hilfsanwendungen für biologische Experimente:
(1) Wird als wichtiges Werkzeug zur Proteinreinigung eingesetzt, um die Zersetzung von Zielproteinen durch Proteasen in Gewebeproben zu vermeiden;
(2) Wurde als Proteaseinhibitor im Radioimmunoassay von Polypeptidhormonen eingesetzt, um die Genauigkeit des Testverfahrens zu gewährleisten;
(3) Beteiligung an der Reinigung von Urokinase, Trypsin und Chymotrypsin an immobilisiertem Aprotinin;
(4) Wird zur Quantifizierung der Kallikreinaktivität in Gemischen aus Esterasen und Proteasen verwendet.
2. Hilfsanwendungen für biologische Experimente:
(1) Wird als wichtiges Werkzeug zur Proteinreinigung eingesetzt, um die Zersetzung von Zielproteinen durch Proteasen in Gewebeproben zu vermeiden;
(2) Wurde als Proteaseinhibitor im Radioimmunoassay von Polypeptidhormonen eingesetzt, um die Genauigkeit des Testverfahrens zu gewährleisten;
(3) Beteiligung an der Reinigung von Urokinase, Trypsin und Chymotrypsin an immobilisiertem Aprotinin;
(4) Wird zur Quantifizierung der Kallikreinaktivität in Gemischen aus Esterasen und Proteasen verwendet.
Als klassischer Serinprotease-Inhibitor spielt Aprotinin eine unverzichtbare Rolle in der Proteinforschung, der Bioprozessentwicklung und der pharmazeutischen Entwicklung. Dank seiner hohen Selektivität, reversiblen Hemmung, außergewöhnlichen Stabilität und zuverlässigen Lieferfähigkeit bieten wir weltweit Forschungseinrichtungen, Biotechnologieunternehmen und Industrieunternehmen hochwertige biochemische Aprotinin-Reagenzien und professionelle Dienstleistungen an.
Wählen Sie unser Aprotinin für Ihre Anforderungen in den Bereichen Proteinreinigung, Enzymregulationsforschung und Bioprozessierung. Kontaktieren Sie uns für weitere Produktinformationen und Unterstützung bei einer Zusammenarbeit.
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